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Mathematisch-Naturwissenschaftliche Fakultät - Jahrgang 2008

 

Titel

Enzymkinetische Charakterisierung niedermolekularer Verbindungen als Inhibitoren von Serinhydrolasen

Autor

Camino María González Tanarro

Publikationsform

Dissertation

Zusammenfassung

Es war das Ziel der vorliegenden Arbeit, niedermoleklare Substanzen als Inhibitoren von Serin-Hydrolasen zu charakterisieren. Im Zentrum der Untersuchungen standen die Enzyme Acetylcholinesterase (AChE), Butyrylcholinesterase (BChE) und humane Leukozyten-Elastase (HLE), die wichtige Targetstrukturen für die Entwicklung von Arzneistoffen darstellen.
Mehrcyclische Thieno-Verbindungen. Eine Serie von anellierten Thieno-Verbindungen mit cylischer Guanidin- bzw. Amidin-Struktur wurde synthetisiert und die Kinetik der Hemmung von Acetylcholinesterase wurde mittels spektrophotometrischer Methode nach Ellman bestimmt.
Die erhaltenen Werte aus den Ellman-Assays wurden mittels des Specific Velocity Plotsanalysiert. Für vier Verbindungen wird ein ähnlicher Bindungsmodus wie für Donepezil, ein zugelassener Inhibitor des gemischten Typs, diskutiert, denn sie besitzen ebenfalls einen hydrophoben Substituenten an einem basischen Stickstoff. weiter...

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© Universitäts- und Landesbibliothek Bonn | Veröffentlicht: 2008